― клей), цистеин — в камнях мочевого пузыря (от греч. «цистис» — пузырь), а аргинин получен в виде соли серебра (от лат.
argentum ― серебро).
В начале ХХ в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишер. Впервые применив методы органической химии (в частности, встречный синтез, предполагающий создание одних и тех же веществ разными способами), Фишер доказал, что белки построены из остатков α‑аминокислот, соединенных пептидной связью.
В 1920–1940‑е получили развитие физико‑химические методы анализа, которые помогли определить молекулярные массы многих белков, открыть сферическую форму молекул глобулярных белков, выполнить первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и их связующих звеньев — пептидов, молекулы которых построены из двух и более аминокислотных остатков — C(O)NH, — соединенных в цепь.
В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А. Мирски сформулировал теорию строения и функций белка, а два года спустя начал изучать атомную и молекулярную структуру белков и аминокислот с применением рентгеновской кристаллографии. В 1942 г. Полингу удалось получить первые искусственные антитела (белки, призванные защищать организм от вирусов, токсинов и пр.) и изменить химическую структуру некоторых глобулинов, содержащихся в крови.
В 1937 г. М. Перуц начал изучать строение молекулы гемоглобина, а позже к нему присоединился Дж. Кендрю, заинтересованный структурой молекулы миоглобина — белка, связывающего кислород в мышцах. Длительное время ученые исследовали эти вещества, играющие огромную роль в окислительных процессах, и в 1957 г. Кендрю впервые смог представить структуру белка в системе трех координат. Подкрепив свои выводы рентгеноструктурным анализом и обработав результаты на ЭВМ, ученые создали полноценные трехмерные модели миоглобина и гемоглобина и в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии по химии.
В 1951 г. Карл и Герти Кори опубликовали первое полное описание молекулярной структуры белков. Применяя рентгеновскую кристаллографию для анализа белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и других биологических тканях, супруги Кори обнаружили, что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой в виде спирали. В то же время К. Линнерстрём‑Ланг высказал идею о трех уровнях организации белковых молекул, и тогда уже все убедились, что белки — это сложные органические вещества, представляющие собой полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
В природе известно 150 аминокислот, но в построении белков живых организмов участвуют только 20. Благодаря особенностям своего химического состава аминокислоты способны соединяться, образуя так называемую первичную структуру, которая определяет уникальность белка. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (‑СООН) и аминогруппа (‑NH