Заслуги Фишера были высоко оценены еще при его жизни; он был директором знаменитого Института кайзера Вильгельма, членом многих академий и научных обществ (в том числе с 1899 года членом-корреспондентом Петербургской Академии наук).
В 1902 году ему была присуждена Нобелевская премия. Все это, разумеется, неважно; мало ли было полностью ныне забытых нобелевских лауреатов, не говоря уже об академиках? Более всего о масштабах научных свершений Фишера свидетельствует то, что его идеи, его результаты и по сей день присутствуют во всех учебниках биохимии, органической химии, молекулярной биологии.
Согласно преданию семьи Фишеров отец Эмиля – богатый, солидный купец – хотел, чтобы сын продолжил его дело. Юноша был определен на практику к шурину своего отца, тоже купцу. То ли торговое ремесло было скучным занятием для него, то ли молодой Эмиль сознательно манкировал обязанностями купеческого практиканта, только некоторое время спустя учитель вернул его отцу с кратким и категорическим заключением:
– Ничего из него не получится.
– Что же поделать, – разочарованно сказал Фишер-старший. – Раз для купца он слишком глуп, придется отправить его в университет.
Жаль, что история, по-видимому, не сохранила для нас имени этого самого шурина, которому, как оказывается, столь многим обязана современная наука.
Вернемся, однако, к разговору о белках.
Структура остова белковой молекулы довольно проста. Боковые радикалы присоединены к атомам углерода, которые соединяются друг с другом посредством пептидной связи –CO–NH–.
До сих пор не последовало ответа на поставленный где-то выше вопрос о том, каким образом возникают белковые молекулы. Повременим и еще, рассмотрев противоположный процесс распада белков в организме. Он идет с помощью белков же – протеолитических ферментов, которые расщепляют пептидную связь с образованием на концах цепей в месте разрыва карбоксигруппы –COOH и аминогруппы –NH>2; при этом происходит гидролиз одной молекулы воды.
Как и большинство других ферментов протеолитические ферменты обладают специфичностью, подчас довольно высокой, и расщепляют далеко не каждую связь. То есть на каждый случай какой-нибудь фермент да найдется, но данный конкретный фермент обычно специфичен в отношении лишь небольшой части связей в молекуле белка.
Чаще всего такая специфичность определяется типом остатка, принимающего участие в образовании атакуемой связи и его ближайших соседей, однако существуют и чемпионы специфичности, которые привередливы гораздо более. Так, протеолитический фермент ренин атакует только пептидную связь, следующую за фрагментом совершенно определенной аминокислотной последовательности из восьми остатков!