составляет 54–100%. Механизм повышения активности фермента в сыворотке в этих случаях неизвестен, но наиболее вероятно значение сопутствующего обструктивного компонента и избыточной продукции ЩФ.
Заслуживает особого внимания недавно установленная продукция ЩФ опухолями различной локализации. Для клинической практики особенно важно то, что злокачественные внепеченочные образования могут повышать активность ЩФ сыворотки без метастазов в печень или кости. ЩФ, продуцируемая различными опухолями, представляет собой гомогенный изофермент, отличающийся по физико–химическим свойствам от ЩФ печени.
Основная ценность исследования ЩФ сыворотки состоит в возможности отграничения печеночно–клеточной желтухи от холестаза. При полной и длительной обструкции, обусловленной раком общего желчного протока, активность фермента сыворотки часто более 25 ед. Боданского, при неполной и недлительной обструктивной желтухе, вызванной холедохолитиазом и ампулярной карциномой, уровень ЩФ обычно ниже 10 ед. У большинства больных мелко– и крупноузловым циррозом, ОВГ активность ЩФ повышена незначительно и только у небольшой части больных превышает 10 ед. Боданского. Следует заметить, что и нормальные цифры ЩФ имеют диагностическое значение, так как позволяют исключить холестаз.
5'–Нуклеотидаза (5'–НТ) катализирует гидролиз нуклеотидов, таких как аденозин–5'–фосфат и инозин–5'–фосфат. Единица активности 5'–НТ измеряется аналогично ЩФ. У большинства здоровых взрослых людей активность 5'–НТ колеблется от 0,3 до 3,2 ед. Боданского, она несколько ниже у детей, чем у взрослых. В единицах системы СИ активность 5'–НТ составляет 11–122 нмоль/с/л. В печени фермент располагается преимущественно в желчных капиллярах, мембранах клеточных органелл и синусоидальных мембранах. Активность 5'–НТ сыворотки повышается аналогично ЩФ, но 5'–НТ не изменяется при нормальной беременности и заболеваниях костей. Следовательно, главное преимущество 5–НТ перед ЩФ – большая ее специфичность.
Кроме того, 5'–НТ несколько превосходит по чувствительности ЩФ в отношении выявления холестаза, а также при поражении печени опухолью.
Лейцинаминопептидаза (ЛАП) – это протеолитический фермент, он гидролизует аминокислоты, быстрее всего реагируя с лейцином. Фермент имеется во всех тканях, а его наиболее высокая активность выявляется в печени, где он локализуется в желчном эпителии.
Активность ЛАП в традиционных единицах составляет в норме по методу Гольдбарга – Гегеля 20–50 ME, в единицах СИ – 33–100 нмоль/(с л).